Аминокиселинен - компонент на протеин - здравей студент!
Аминокиселинен - компонент на протеини
Методи за изолиране на протеини от аминокиселини
Съставът на протеин включва аминокиселини, които могат да бъдат изолирани чрез хидролиза (киселини или основи) или чрез действието на протеолитични ензими.
Киселинна хидролиза на протеина се извършва чрез кипене със силни разтвори на солна или сярна киселина в продължение на 10-20 часа. Този метод за получаване на протеинова смес от аминокиселини е относително проста, но има значителен недостатък. В такъв хидролиза, естествен протеин, съдържащ примеси винаги други органични съединения, по-специално въглехидрати, смес от странични продукти кафяво свързваща част на освободените аминокиселини от протеина. В допълнение, киселина хидролиза не може напълно да се изолират аминокиселината триптофан, както е унищожен.
Разлагане при алкални протеин порциите L-амино киселини протича в D-амино киселина (виж стереоизомерия на аминокиселини. Стр 16), а някои от тях са унищожени. Най-често, този метод хидролиза се използва за производство на триптофан от протеин, който не може да се получи чрез киселинна хидролиза.
Протеините могат да бъдат хидролизирани при оптимална температура с ензими - пептидази. Аминокиселината не е разрушен, но да се извърши пълна хидролиза и разцепване на всички аминокиселини в свободна форма не е възможно.
Ако хидролизата да протеини от живи организми, както животински и растителен произход, както и протеини от различни органи и тъкани, тя все още е смес от идентични аминокиселини. Оказва се, че в хидролизати от всички протеини намерен
само двадесет аминокиселини, но всеки от тях могат да бъдат намерени в един протеин няколко пъти в различни части на макромолекула.
свойства на аминокиселини
В допълнение на аминокиселини в рамките на структурата на протеини, известни повече от сто аминокиселини, които се намират в отделни пептиди, хормони, антибиотици, или просто са в свободно състояние. Например, а-аминопропионова киселина (а-аланин) - е един от двадесет "протеин аминокиселини" в-аминопропионова киселина (а-аланин) отсъства в протеини, но се намира в растителни и животински клетки в неговата свободна форма:
Тези аминокиселини се различават място подреждане амино: един се намира в а-позиция по отношение на карбоксилната група в другата - по-позиция.
Забелязано е, че съставът на протеини се състои от само-аминокиселини. Основните функционални групи от него са
способен дисоциация. Когато разтваря протеини или отделните аминокиселини във водни форми разтвор киселинен или основен характер. Този факт се обяснява с факта, че протеините могат да съдържат аминокиселини, такива като аспарагинова и глутаминова, имащ две СООН групи. След това, протеинът превръща киселинни свойства. В други протеини е доминиран от аргинин, лизин или хистидин с два NH2 група, която е за основните свойства на протеини.
В широк рН диапазон съществуват предимно аминокиселини под формата на биполярни йони dissotsiirovannoi като молекула с карбоксилна група и амино група протониран:
За а-амино киселини, които съставят протеини, е характеристика на оптични изомери. Оптичната активност на органични вещества, поради липсата център на симетрия в молекулата. За идентифициране на такива съединения могат, ако се определи дали молекула в асиметричен въглероден атом, т.е. четирите валентности на които са наситени с различни радикали ..:
Ако в горния пример, вместо радикала достави водороден атом, се получава аминокиселината глицин:
В тази молекула аминокиселина в въглеродни валенции са заети за два еднакви атоми - водород и, следователно, въглеродният атом, сега няма да бъде асиметричен. Всъщност, глицин - само един от естествените аминокиселини, които не оптична активност. Оптична активност може да се открие, ако директното поляризиран светлинен лъч към разтвор на аминокиселини: ако лъчът се отклонява надясно, аминокиселината е посочено от марката (+), ако отляво - знак (-). Други физични и химични свойства на оптичните изомери на същото.
Стереохимичните изомери на аминокиселини, за разлика от оптични изомери обсъдени по-горе букви представляват L или D.
Когато асиметричен въглероден атом, амино група е от дясната страна, е D-аминокиселина, ако се оставят - L-амино киселина:
намерени в животински протеини Само-L-амино киселини. Те се наричат естествено. Незначителни количества от D-аминокиселини се намират само в микроорганизми. D-амино киселини, които не се усвоява от животни и растения, които нямат ензими, способни да катализират превръщането на съединения D-серия.
Съставът на аминокиселини
Аминокиселини могат да бъдат групирани в зависимост от характеристиките на тяхната структура. Списък на основните аминокиселини.
Monoamshomonokarbonovye имат една амино и един kaoboksilnuyu групи в молекулата:
Глицин не асиметричен въглерод, оптично неактивна амин производно е оцетна киселина.
Подобна структура на аминокиселина аланин:
Наличието на серин ОН група увеличава реактивност. Свободната ОН група на серин в състава на протеин може да се увеличи реактивоспособността на протеиновата молекула:
Наличието на SH-групи в цистеин дава специални свойства:
От двата цистеинови молекули могат да образуват нови аминокиселини - цистин. Цистеиновите сулфхидрилни групи в същото време се превръщат в цистин дисулфиден мост:
Сярата се намира в друг важен за метаболизма на аминокиселини:
В аминокиселината треонин следната молекулна структура:
Производно на изовалерианова киселина е валин:
Производни на хексанова киселина са левцин и изолевцин:
Monoaminodikarbonovye киселини са кисели по природа, и като част от протеиновата молекула придават киселинен характер поради разпадането на протеиновите свободни карбоксилни групи:
Diaminomonocarboxylic аминокиселини съдържат една карбоксилна група на две амино групи:
В някои протеини намерено хидроксил производно на аминокиселините:
Важен diaminomonokarbonovoi kislotoi е аргинин:
Включването на протеин лизин, аргинин или хидрокси-лизин дава алкални свойства.
Сред аминокиселини, които протеини, е такъв радикал, който включва циклични структури. Например, ако един водороден заменят с аланин в фениловия радикал, се получава аминокиселината фенилаланин:
И структурно и функционално близо до фенилаланин друга амино киселина - тирозин:
Други цикличен радикал има аминокиселината триптофан:
Следваща аминокиселина - хистидин - е алкална, тъй като тя съдържа две основни групи, т.е., -NH2 и = NH: ..
Две или повече аминокиселини са били открити в протеини, въпреки че те не са съвсем основателно да се нарече аминокиселини. Те не съдържат амино група -NH2, и имино група = NH:
Хидроксипролин и хидроксилизин са по-чести в протеини, изолирани от съединителна тъкан, като например колаген.
Напоследък има съобщения за откриването на нови протеини в - двадесет и първи - аминокиселини - aminolimonnoy:
От всички други протеини, открити в аминокиселини, се отличава с наличие на три карбоксилни групи, високо отрицателен заряд. Той е открит в различни човешки тъкани, животни и някои бактерии. За функцията на тази аминокиселина не е известно, все още.
Както се знае малко, и още един - двадесет и втория, наскоро открит в рибозомите на амино киселина - karboksiasparaginovoy:
Нейните молекули също имат необичайно голям отрицателен заряд.
Изтеглете вестника: Не е нужно да изтеглите файловете от нашия сървър, както е тук ИЗТЕГЛЯТ
Парола за архива: privetstudent.com